Spesso sentiamo parlare di proteine a tavola, ma sapevate che sono proprio loro a permettere alle piante di difendersi dal caldo, di crescere robuste e di produrre i frutti che amiamo? Senza queste instancabili 'operaie' molecolari, la vita nel nostro giardino non sarebbe possibile. Scopriamo insieme come sono fatte e perché sono così importanti."
Livelli di organizzazione strutturale delle proteine
La struttura delle proteine può essere descritta attraverso quattro livelli di organizzazione.
Struttura primaria
La struttura primaria è la sequenza lineare degli amminoacidi nella catena polipeptidica, determinata dall’informazione genetica contenuta nella cellula.
Questa sequenza è cruciale perché determina la configurazione tridimensionale della proteina e, di conseguenza, la sua funzione biologica. Anche una piccola variazione nella sequenza può alterare profondamente o distruggere l’attività della proteina.
Struttura secondaria
La struttura secondaria deriva dalle interazioni tra i gruppi presenti lungo la catena polipeptidica, che causano il ripiegamento locale della molecola. Poiché i legami peptidici sono rigidi, il numero di conformazioni possibili è limitato.
Le strutture secondarie più comuni sono:
α-elica, una struttura elicoidale stabilizzata da legami a idrogeno
foglietto β pieghettato, formato da catene allineate in parallelo o antiparallelo e legate da legami a idrogeno, che conferiscono una tipica forma a zigzag
In alcune proteine, due o più catene polipeptidiche si associano per formare un foglietto β; in altre, una singola catena si ripiega più volte su se stessa.
Struttura terziaria
La struttura terziaria è il risultato del ripiegamento tridimensionale della struttura secondaria, tipica delle proteine globulari. In alcuni casi questo processo avviene spontaneamente, in altri richiede l’intervento di specifiche proteine ausiliarie, chiamate chaperon molecolari, che impediscono la formazione di ripiegamenti non corretti.
Le proteine globulari sono strutturalmente complesse e possono contenere più tipi di struttura secondaria.
La maggior parte delle proteine biologicamente attive — come enzimi, proteine di trasporto e molte proteine di membrana — è di tipo globulare. La struttura terziaria è stabilizzata da interazioni complesse tra i gruppi R degli amminoacidi:
- attrazioni e repulsioni tra gruppi polari e apolari
- interazioni con le molecole d’acqua circostanti
- ponti disolfuro, legami covalenti che si formano tra i gruppi solfidrilici dell’amminoacido cisteina, fondamentali per stabilizzare la struttura della proteina
Denaturazione
Poiché molte delle interazioni che mantengono la struttura terziaria sono legami deboli, esse possono essere facilmente alterate da cambiamenti fisici o chimici dell’ambiente, come:
- aumento della temperatura
- variazioni di pH
La denaturazione comporta la perdita della struttura tridimensionale e, di conseguenza, della funzione biologica. Per questo motivo, la maggior parte degli organismi può vivere solo entro intervalli ben definiti di temperatura e pH.
Struttura quaternaria
La struttura quaternaria riguarda le proteine formate da più catene polipeptidiche associate tra loro. Le subunità possono essere tenute insieme da:
legami a idrogeno
ponti disolfuro
interazioni idrofobe
attrazioni tra cariche positive e negative
Spesso la struttura quaternaria è stabilizzata da una combinazione di più tipi di interazioni, ed è essenziale per la funzione biologica di molte proteine complesse.
Testo elaborato da:
Vivere Verde
Aniara Matos
Botanico.